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La mwcqvalina è un mwcgamminoacido utilizzato dagli esseri viventi per la mwcwsintesi delle proteine. Viene indicato comunemente con le sigle mwdaV o mwdqVal ed è mwdgcodificato sull'mwdwRNA messaggero dai mweacodoni GUU, GUC, GUA e GUG.

• Storia

• Struttura

• L-valina

• Biosintesi

• Metabolismo

• Malattie metaboliche

• Utilizzi

• D-valina

• Sintesi

• Abbondanza negli alimenti

• Note

• Voci correlate

• Altri progetti

• Collegamenti esterni

La valina fu isolata per la prima volta dalla mwfacaseina nel 1901 da mwfqHermann Emil Fischer.cite-ref-2[2] Il nome valina deriva dall'mwggacido valerico, che a sua volta prende il nome dalla pianta mwgwvaleriana per la presenza dell'acido nelle radici della pianta.cite-ref-3[3]

La valina, come tutti gli amminoacidi, è composta da un mwiggruppo amminico (mwiw − − NH 2 {\displaystyle {\ce {-NH2}}} ) e da uno mwjacarbossilico (mwjq − − COOH {\displaystyle {\ce {-COOH}}} ). La catena laterale è mwjgalifatica e ramificata (mwjw − − CH − − ( CH 3 ) 2 {\displaystyle {\ce {-CH-(CH3)2}}} mwkasostituente chiamato mwkqisopropile), il che rende la molecola mwkgapolare. Siccome la molecola presenta un gruppo a carattere mwkwbasico (quello amminico) ed uno a carattere mwlaacido (quello carbossilico), viene definita mwlqanfotera in quanto può mostrare entrambi i comportamenti a seconda del mwlgpH.

Il mwmapunto isoelettrico della valina, ossia il valore di pH in cui l'amminoacido si dissocia nella sua parte acida (mwmq − − COO − − {\displaystyle {\ce {-COO-}}} ) e si protona nella sua parte basica (mwmg − − NH 3 + {\displaystyle {\ce {-NH3+}}} ), è 6,00. Questo valore lo si ottiene dalla media tra la mwmwcostante di dissociazione acida e quella mwnabasica. L'amminoacido così dissociato viene definito mwnqzwitterione, il quale presenta cariche negative e positive in uguali quantità e dunque, carica globale neutra. Questa proprietà impedisce ad uno zwitterione di subire una mwngmigrazione elettroforetica.

Siccome al carbonio 2, chiamato anche carbonio α, sono legati 4 sostituenti differenti (mwoa − − H {\displaystyle {\ce {-H}}} , isopropile, mwoq − − NH 2 {\displaystyle {\ce {-NH2}}} e mwog − − COOH {\displaystyle {\ce {-COOH}}} ), viene identificato in quest'ultimo uno mwowstereocentro. A seconda di come sono orientati tridimensionalmente questi sostituenti, possono identificarsi 2 mwpaenantiomeri: l'acido 2(mwpqS)-ammino-3-metilbutanoico e l'acido 2(mwpgR)-ammino-3-metilbutanoico. Queste due molecole hanno mwpwattività ottica e quindi si possono distinguere l'L-valina come la D-valina.

Con il nome "valina" si intendono in genere le mwqqmiscele racemiche.

L'enantiomero L della valina è quello utilizzato dagli esseri viventi terrestri come mwuqmattoncino per costruire le proteine. Non è sintetizzato nel nostro organismo, per cui rientra in quella categoria di amminoacidi definiti mwugessenziali, che sono da introdurre con la dieta.

La valina, come altri aminoacidi a catena ramificata, è sintetizzata dalle mwvqpiante, ma non dagli mwvganimali.cite-ref-4[4] È sintetizzato nelle piante e nei mwwwprocarioti attraverso diversi passaggi a partire dall'mwxaacido piruvico. La parte iniziale del percorso porta anche alla mwxqsintesi della leucina. L'intermedio α-chetoisovalerato subisce un'amminazione riduttiva con mwxwglutammato.

Come altri aminoacidi a catena ramificata, il catabolismo della valina inizia con la rimozione del gruppo amminico per mwygtransaminazione, dando α-chetoisovalerato, che viene convertito in isobutirril-CoA attraverso la decarbossilazione ossidativa da parte del complesso enzimatico α-chetoacido deidrogenasi.cite-ref-5[5] Questo viene ulteriormente ossidato in mwaqsuccinil-CoA, che può entrare nel ciclo dell'mwagacido citrico.

La scomposizione della valina è disturbata nelle seguenti malattie metaboliche:

• mwbwAcidemia metilmalonica

• mwcqAcidemia propionica

• mwcwAciduria combinata malonica e metilmalonica (CMAMMA)

• mwdgMalattia delle urine a sciroppo d'acero

La L-valina è l'amminoacido necessario per la mweqsintesi proteica, ma è utilizzabile dall'organismo umano anche per la produzione di energia da alimenti molto proteici o in caso di mobilizzazione di riserve proteiche endogene. La valina serve per esempio, come gli altri due mwegaminoacidi con catena di idrocarburi ramificata: mwewleucina e mwfaisoleucina, al nutrimento del mwfqmuscolo. Questo è importante durante sforzi prolungati o in fasi di mwfgfame, quando il corpo deve attingere alle proprie riserve interne. La distruzione della valina dà luogo a mwfwpropionil-CoA che, dopo la conversione in mwgasuccinil-CoA, contribuisce al completamento del mwgqciclo di Krebs.cite-ref-6[6]

Come altri aminoacidi a catena ramificata, anche la L-valina è associata all'mwiainsulinoresistenza: si osservano livelli più elevati di valina nel sangue di topi, ratti e umani mwiqdiabetici.cite-ref-7[7] I topi nutriti con una dieta di deprivazione di valina per un giorno hanno migliorato la sensibilità all'insulina e l'alimentazione di una dieta di deprivazione di valina per una settimana riduce significativamente i livelli di glucosio nel sangue.cite-ref-8[8] Nei topi obesi e insulinoresistenti, una dieta con livelli ridotti di valina e degli altri aminoacidi a catena ramificata determina una riduzione dell'adiposità e una migliore sensibilità all'insulina.cite-ref-9[9] Negli esseri umani, una dieta povera di proteine abbassa i livelli ematici di valina e diminuisce i livelli di glucosio nel sangue a digiuno.

La valina è essenziale per l'auto-rinnovamento delle mwmacellule staminali ematopoietiche (HSC), come dimostrato da esperimenti sui topi.cite-ref-10[10] La restrizione dietetica di valina esaurisce selettivamente le HSC presenti nel midollo osseo del topo. Il successo del trapianto di cellule staminali è stato ottenuto nei topi dopo 3 settimane di dieta a restrizione di valina. La sopravvivenza a lungo termine dei topi trapiantati è stata raggiunta quando la valina è stata restituita alla dieta gradualmente per un periodo di 2 settimane per evitare la sindrome da rialimentazione.

Gli enantiomeri D degli amminoacidi a catena ramificata (D-BCAA dall'inglese mwnwD-branched-chain amino acid) come la D-leucina, la D-isoleucina e la D-valina sono noti per essere intermedi di antibiotici peptidici ed esibiscono una varietà di attività biologiche.cite-ref-11[11] Tra queste è esclusa la sintesi proteica, dunque la D-valina è classificabile come mwpaamminoacido non proteinogenico.

La D-valina viene sintetizzata tramite l'amminazione enantioselettiva NADPHdipendente. Questa reazione, catalizzata nella sua prima fase dall'enzima mwpwD-amminoacido deidrogenasi e nella seconda fase dalla mwqaglucosio deidrogenasi, consuma 2 mwqqossiacidi a favore della formazione degli amminoacidi D, consumando come fonte energetica il NADPH.

Tra i cereali, la mwrasegale ne è molto ricca, con 530 mg per 100 g.

I seguenti esempi del contenuto di valina si riferiscono a 100 g di alimento. Di fianco è riportata la percentuale di proteine totali.cite-ref-12[12]

| Alimento | Proteine totali | Valina | Percentuale |

|---|---|---|---|

| Carne di manzo cruda | 21,26 g | 1055 mg | 5,0 % |

| Petto di pollo crudo | 23,09 g | 1145 mg | 5,0 % |

| Salmone crudo | 20,42 g | 1107 mg | 5,4 % |

| Pollame | 12,58 g | 859 mg | 6,8 % |

| Latte vaccino, materia grassa 3,7% | 3,28 g | 220 mg | 6,7 % |

| Noci | 15,23 g | 753 mg | 4,9 % |

| Farina integrale di frumento | 13,70 g | 618 mg | 4,5 % |

| Farina integrale di mais | 6,93 g | 351 mg | 5,1 % |

| Riso non sbramato | 7,94 g | 466 mg | 5,9 % |

| Piselli secchi | 24,55 g | 1159 mg | 4,7 % |

La stima del fabbisogno giornaliero per un adulto sano oscilla - a seconda del metodo impiegato - tra i 10 e i 29mw9g mg di valina per chilogrammo di peso corporeo.cite-ref-13[13]

cite-note-11. scheda della valina su mwaqeIFA-GESTIS mwaqiArchiviato il 16 ottobre 2019 in mwaqmInternet Archive.

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